Proteine

MODULO
2
UNITÀ 2.2
I PROTIDI
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Introduzione
Le proteine sono sostanze organiche presenti in
tutte le cellule di tutti gli organismi viventi
Le proteine sono composti quaternari, ossia
costituiti da: C, H, O e N
Possono anche contenere S e P
Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del
peso corporeo
Le proteine sono macromolecole formate dall’unione
di molti amminoacidi (AA)
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I venti AA
Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20
sono i costituenti abituali delle proteine → AA
ordinari
Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine
→ AA occasionali
Gli AA possono essere:
idrofili
 Idrofobi
Questa caratteristica influisce sulla conformazione proteica

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Gli amminoacidi essenziali
AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato
dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti
Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti
AA limitante: AAE presente in minore quantità in un
alimento
AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina,
leucina, isoleucina → possono essere impiegati
come fonte di energia in caso di necessità
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Il legame peptidico
AA + AA → dipeptide
AA + AA + AA → tripeptide
AA + AA + … → oligopeptide
AA + AA + … → polipeptide
più di 50 AA → proteina
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La struttura delle proteine
Le proteine possono essere organizzate in quattro
livelli, in relazione fra di loro
Struttura primaria → numero, tipo e sequenza
specifica degli amminoacidi che formano la proteina
Struttura secondaria → conformazione spaziale
delle catene
La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento
a spirale o ad alfa elica:


è mantenuta stabile dai legami idrogeno
è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli),
della miosina (presente nei muscoli), ecc.
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La struttura delle proteine
Struttura terziaria →
configurazione
tridimensionale della
catena polipeptidica
Viene mantenuta
stabile da:


i ponti disolfuro
i ponti idrogeno
Ad es. enzimi e alcuni
ormoni
Struttura quaternaria
→ unione di due o più
catene polipeptidiche
Ogni catena
polipeptidica si chiama
subunità
Ad es. emoglobina
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La classificazione delle proteine
In base alla forma:


p. fibrose, di solito hanno
un ruolo di tipo
meccanico (ad es.
proteine della
contrazione muscolare)
p. globulari, di solito
svolgono ruoli biologici
complessi (ad es.
enzimi)
In base alla funzione:






p. di trasporto (ad es.
lipoproteine del sangue)
p. strutturali (ad es.
collagene della
cartilagine)
immunoglobuline (o
anticorpi): concorrono alla
difesa dell’organismo
p. contrattili
p. con funzione ormonale
enzimi
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La classificazione delle proteine
In base alla composizione chimica:


proteine semplici (costituite da soli amminoacidi)
proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica
e da una parte di natura non proteica detta gruppo
prostetico)
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La classificazione delle proteine
In base al valore
biologico (contenuto di
AAE):



p. ad alto valore biologico
→ contengono tutti gli
AAE (carne, pesce uova,
latte e formaggi)
p. a medio valore
biologico → scarseggiano
alcuni AA (nei legumi gli
amminoacidi solforati )
p. a basso valore biologico
→ manca uno o più AAE
(nei cereali la lisina)
Complementarità
delle proteine:

p. a medio valore
biologico + P. a basso
biologico (nello stesso
pasto) = pool di AAE
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La denaturazione proteica
Modificazione della conformazione spaziale della
proteina:



perdita della struttura nativa
perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche
generalmente è un processo irreversibile
Può essere causata da:


agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica
agenti chimici, ad es. acidi, basi
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Gli enzimi
Proteine in grado di catalizzare una reazione
chimica → accelerano la velocità della reazione
Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione
catalizzata e per i substrati coinvolti
apoenzima + coenzima = oloenzima
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Gli enzimi
L’attività degli enzimi dipende da:

temperatura
pH

concentrazione dei substrati

Secondo la nomenclatura
internazionale gli enzimi hanno il
suffisso -asi, ad es. amilasi,
peptidasi, proteasi
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La digestione delle proteine
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Il metabolismo degli amminoacidi
Gli amminoacidi vengono utilizzati
fondamentalmente per la sintesi di proteine
Gli AA possono essere:


glucogenetici → possono dare glucosio
chetogenetici → possono dare corpi chetonici
Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie
trasformazioni:



decarbossilazione (distacco del –COOH)
deamminazione (distacco del –NH2)
transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una
molecola con un –COOH per dare un nuovo AA)
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Il metabolismo degli AA
Eliminazione dell’azoto:


il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è
una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in
urea → eliminata attraverso le urine
la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite
una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è
localizzato nel fegato)
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Le funzioni delle proteine
1 g di proteine = 4 kcal
La principale funzione delle proteine è di tipo
plastico
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Il fabbisogno proteico
Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata
è di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il
10-15% dell’apporto energetico totale)
Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione:



dell’età
della massa corporea
delle condizioni fisiologiche
La carenza proteica → deperimento generale e nelle
gravi carenze kwashiorkor
L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i
reni