legame a idrogeno

Raffaella Aragona
Struttura degli amminoacidi
• Ogni amminoacido (eccetto la prolina)
possiede un carbonio centrale,
chiamato carbonio a, al quale sono
legati quattro differenti gruppi:
• un gruppo amminico basico (-NH2)
• un gruppo carbossilico acido (-COOH)
• un atomo di idrogeno (-H)
• una catena laterale, diversa per
ciascun amminoacido (-R)
Il legame peptidico:
Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e amminici degli
amminoacidi sono uniti in legami peptidici
R
O
H
N
C
H
H
R
C
+
OH
O
H
N
C
H
H
H
C
OH
• Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono
dalle catene laterali (-R) che sono responsabili
della struttura, delle funzioni e della carica
elettrica delle proteine
• Gli amminoacidi possono essere classificati in base
alle proprietà delle loro catene laterali (-R)
• Gli amminoacidi con catene laterali cariche,
idrofiliche, sono generalmente esposti sulla
superficie delle proteine
• I residui idrofobici, non polari, si trovano in
genere all’interno delle proteine, protetti dal
contatto con l’acqua
Dal punto di vista biochimico gli
amminoacidi si possono classificare in:
• Essenziali: quegli AA che una determinata specie
non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in
quantità non sufficienti *);
- devono essere introdotti con la dieta
- Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg*
(* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio
giovanile di crescita)
• Non essenziali: quegli AA che una determinata
specie è in grado di sintetizzare.
La struttura delle proteine
• Le proteine possono essere organizzate
in quattro livelli, in relazione fra di loro
• Struttura primaria → numero, tipo e
sequenza specifica degli amminoacidi che
formano la proteina
• Struttura secondaria → conformazione
spaziale delle catene
• Struttura terziaria → configurazione
tridimensionale della catena polipeptidica
• Struttura quaternaria → unione di due o
più catene polipeptidiche
Struttura primaria
• La sequenza degli aminoacidi di una proteina si
chiama struttura primaria.
• Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti
covalentemente con legami peptidici.
• I legami peptidici sono legami ammidici tra il
gruppo a-carbossilico (-COOH) di un
amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH2)
dell’amminoacido successivo.
• Durante la formazione del legame peptidico
viene eliminata una molecola di acqua (reazione
di condensazione).
La peculiare sequenza amminoacidica di una catena
polipeptidica rappresenta la struttura primaria
Lisozima
Struttura secondaria
• Si riferisce alla conformazione locale della
catena polipeptidica.
• E’ determinata da interazioni di tipo legame
a idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo
carbonilico del legame peptidico e l’idrogeno
del gruppo ammidico di un altro legame
peptidico.
• Esistono due tipi di strutture secondarie:
l’ a-elica ed il foglietto b.
Struttura secondaria
strutture dovute ad interazioni “locali” di tipo ponte-H
a-elica
• ponte-H ogni
3,6 aminoacidi
•Il legame H si
instaura tra l’H
dell’azoto amidico
e l’O del gruppo
carbonilico
• residui esterni
alla spirale
b-foglietto
• legami idrogeno fra aminoacidi di
catene diverse
• foglietto piegato
Struttura terziaria
• La struttura terziaria è la conformazione
tridimensionale, avvolta, di una proteina.
• La struttura primaria di una catena polipeptidica
determina la sua struttura terziaria.
• Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli
AA che si trovano in regioni lontane della
sequenza polipeptidica possono ugualmente
interagire tra loro.
Struttura Terziaria
• La struttura terziaria è
la conformazione
tridimensionale assunta
da una proteina.
• È stabilizzata da legami
non covalenti come ponti
idrogeno, interazioni
idrofobiche tra
amminoacidi non polari e
legami ionici.
È indispensabile per la
sua attività biologica.
La struttura terziaria è
stabilizzata da 4 tipi di interazioni
• Interazioni idrofobiche: gli amminoacidi
con catene laterali non polari tendono a
localizzarsi all’interno della molecola dove
si associano con altri residui idrofobici.
• Interazioni ioniche: i gruppi con carica
negativa (-COO-) possono interagire con
gruppi carichi positivamente (-NH3+)
• Legami a idrogeno
• Legami disolfuro
Struttura quaternaria
• Molte proteine sono costituite da una sola
catena polipeptidica (proteine monomeriche).
• Alcune proteine sono costituite da 2 o più
catene polipeptidiche (subunità)
strutturalmente identiche o diverse
(proteine multimeriche).
• L’associazione di queste subunità costituisce
la struttura quaternaria.
• Le subunità sono tenute insieme da
interazioni non covalenti.
Struttura quaternaria: associazione di più
catene polipeptidiche
Proteine globulari e fibrose
Le proteine possono essere classificate in due
gruppi principali: proteine globulari e fibrose.
Proteine globulari
• Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed
assumono forma compatta, sferica o
globulare.
Proteine Fibrose
• Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi
fasci o in foglietti.
• Sono insolubili in H2O per la presenza di AA
idrofobici.
Le Proteine Fibrose
• Sono di origine animali,
• insolubili in acqua,
• Assolvono ruoli strutturali per lo più.
Si dividono in tre categorie:
 le cheratine
 i collageni
 le sete
Formano tessuti protettivi
Formano tessuti connettivi
Come i bozzoli dei bachi da seta
Le Proteine Globulari
• Sono solubili in acqua,
• di forma quasi sferica,
• Assolvono funzioni biologiche.
Possono essere:
• Enzimi
• Ormoni
• Proteine di trasporto
• Proteine di deposito
•
La denaturazione proteica
Modificazione della conformazione spaziale della
proteina:
– perdita della struttura nativa
– perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche
– generalmente è un processo irreversibile
•
Può essere causata da:
– agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica
– agenti chimici, ad es. acidi, basi